Proteinlerin Tersiyer Yapısı

 

Proteinler sekonder yapılarında aldıkları şekilden sonra birbirlerine yaklaşan veya uzaklaşan amino asitlerin etkisiyle bükülmeye, katlanmaya ve bazen de ani dönüşler yaparak yepyeni şekiller almaya başlarlar. Ve bu şekilde, proteinin işlevi için son derece önemli olan üç boyutlu şekli meydana getirirler. Bu bükülme ve katlanmanın nedeni amino asitlerin yan zincirlerinin arasındaki etkileşimlerdir. Peki bu etkileşimler sonucu bütün canlı sistemlerin çalışabilmesi için bu kadar önemli olan bükülme işlemi nasıl gerçekleşir?

Proteinlerdeki amino asitlerin yan zincirleri bazı etkiler sonucu birbirlerini çekerler veya iterler. Bu çekme ve itme hareketinin oluşumunda beş önemli etken rol oynar. Bu beş etki, hidrojen bağları, disülfit bağlar, iyonik bağlar, Vander Walls Kuvvetleri ve yan zincirlerin diğer etkileşimleri kutupsal ve kutupsal olmayan etkiler olarak özetlenebilir.

Bu özel bağlar sayesinde, amino asitlerin bazı bölümleri birbirlerine yaklaşır, amino asit zinciri kendi üzerine katlanır, proteinlerin belirli zamanlama ve açılarla bükülmeleri sağlanır, protein molekülünün üç boyutlu yapısı kararlı kalır ve hücre dışındaki ortamda çözülmesi engellenir.

Yapılan deneyler bu bağların çok kritik öneme sahip olduklarını göstermiştir. Çünkü bu bağların her biri protein molekülü boyunca farklı bölgelerde ön plana çıkarak proteinin tam istenilen şekle bürünmesini sağlarlar. Örneğin bir proteinin sadece belirli bölgelerinde oluşan disülfit bağları o bölgelerde özel bir bükülme sağlayacaktır; hem de tam o bölgede ihtiyaç duyulduğu kadar... Aynı şekilde diğer kuvvetler de proteinin belirli amino asit bölgelerinde belirli zamanlamalarla faaliyet göstererek zincirin bazı kısımlarının birbirinden uzaklaşmasına, bazı kısımlarının da yaklaşmasına neden olacaktır. Bir proteinin olması gereken şeklindeki bükülmeler ve kıvrılmalardan herhangi birinin olmaması, bu proteini işe yaramaz hale getirecektir.